《中国食品学报》2024年第24卷第4期青年论坛专刊刊载了江南大学李煦源，陈正行，王涛的文章《食品蛋白增维结构精密构筑研究进展》。

基金项目：国家自然科学基金项目、江苏省优秀青年基金项目

引用信息：李煦源,陈正行,王涛.食品蛋白增维结构精密构筑研究进展[J].中国食品学报,2024,24(4): 420-430.

具有优良性能的天然材料不计其数，各类材料的精细结构和构筑机制也不尽相同，然而其底层结构的设计逻辑却是一致的：即短程有序性单元结构在多维空间限域堆积，进而形成的长程可控性高级结构。将符合上述制造逻辑的材料结构统称为增维结构，其特征为各单元结构定向排布且在尺度、维度上均具高度可编程性。鉴于动态化设计逻辑及标准化构筑机制，这种基于类似单元结构所形成的空间多样化高级组织架构在功能食品开发中具有重要的应用。

鉴于分子内、分子间复杂的交互作用，蛋白质是增维结构构筑的物质基础。天然蛋白质虽然具有和工程化蛋白质相同的组成成分，但其基本构成与相互作用更为复杂，其自身折叠也难以进行过程控制。这种较低的结构可控性也是其进行增维制造的症结所在。由于缺乏对于蛋白质折叠过程的有效控制，现有的食品蛋白结构设计面临着精度低、可控性差等难题。针对有限的食品蛋白质资源，精准设计其空间多维结构是实现动植物蛋白质功能化和标准化改造的关键。

蛋白结构的折叠过程主要受氨基酸编码序列决定，但鉴于Levinthal佯谬，任一组成蛋白结构的氨基酸序列，理论上具有高达10300种的可能构型，却在实际环境中仅通过ns或ps即可形成某一特定构型。这种环境专一性结构则限制了蛋白结构的拓扑多样性，并导致大部分动植物蛋白在食品体系中的结构-功能特性都单一。而蛋白结构折叠的瞬发性无疑又增加了食品蛋白改造中结构标准化和功能定制化的难度。如何在动态的供需环境下整合食品蛋白资源，优化其结构-功能特性是当今食品蛋白发展的当务之急。

蛋白结构在折叠过程中，为了尽可能减少热力学不利情况（如反溶剂效应）的发生，通常将疏水性区域埋藏而将亲水性区域暴露。此过程也是蛋白质在特定环境下具有单一性结构的本质原因。分子伴侣法是一项古老的蛋白错折叠（Misfolding）纠正术，其原理在于增韧蛋白链，以规避其在不良溶剂化环境中误形成β样结构。受此启发，通过引入外源大/小分子扮演分子伴侣角色，以此对蛋白链的折叠行为进行过程控制，即蛋白质共架技术，从而规避其在特定溶剂环境中的单一性结构，有望对由限制性折叠终端所构建的单元结构进行短程有序性调控，并最终实现长程可控性增维结构的定制化设计。

基于此，文章受天然增维结构的启发，同时借鉴已有人工增维过程的研究进展，阐述基于蛋白共架技术的增维设计逻辑，重点从介观重构、纳米雕刻及增维定制3个方面论述了目前已有增维结构的典型构筑机制。通过调控单元结构的短程有序性，定向开发具有长程可控性的增维结构，具体包括3个方面：1）基于解构-重构-变构的0D点状、2D面状及3D网状多维结构精密构筑；2）基于致缺-成簇-腔化（柯肯达尔效应）的中空、半中空及实心纳米颗粒结构精密构筑；3）基于1D-2D-3D增维定制的1D球链、2D双层及3D类皮肤（皮层、真皮层）结构精密构筑。

原文链接：https://kns.cnki.net/kcms2/article/abstract?v=l4t8J_Kk_A_Jc17UGAQqIWsw7NXHBt5L_3_MXfqE42hOfv8mHuF8ic_V50qvMxSgLgPhpPvbgrlUD90PUkoUC2I1BGEdgkbHaIXLcSw-hf9KZoTLM08vtA==&uniplatform=NZKPT